SALT LAKE CITY, Utah, 21 août 2025 — Sethera Therapeutics a annoncé aujourd'hui la publication dans les Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) de résultats évalués par des pairs décrivant une plateforme enzymatique de réticulation qui forge des « agrafes » thioéther durables, verrouillant les peptides dans des architectures cycliques de type médicament. La plateforme fonctionne sur une large gamme de substrats, y compris des séquences construites entièrement à partir de blocs de construction non naturels, offrant une polyvalence exceptionnelle, élargissant l'espace chimique accessible et permettant la conception de thérapeutiques peptidiques de nouvelle génération.

L'article, intitulé « Peptides macrocyclisés par thioéther divers grâce à une maturase radical SAM, », a été co-écrit par Sethera Therapeutics et des collaborateurs du Département de chimie de l'Université de l'Utah.

« La plupart des gens imaginent les enzymes comme des ciseaux moléculaires », a déclaré Karsten Eastman, PhD, PDG et cofondateur de Sethera. « Mais les enzymes construisent aussi. Notre technologie enzymatique à base de radicaux agit comme une « agrafeuse moléculaire » précise, architecturant de nouvelles structures peptidiques et les verrouillant dans des formes stables de type médicament. »

« La recherche fondamentale compte », a déclaré Vahe Bandarian, PhD, professeur de chimie et vice-recteur adjoint à la planification alignée sur la mission à l'Université de l'Utah et cofondateur de Sethera. « L'écosystème translationnel de l'Utah et le soutien soutenu des NIH en chimie fondamentale et en enzymologie ont rendu cette découverte possible. Sethera illustre comment les partenaires fédéraux, étatiques et universitaires transforment la science de laboratoire en un impact sociétal sans précédent. »

Défiant la vision classique de la serrure et de la clé ou de l'ajustement induit des enzymes, la plateforme de Sethera montre une large portée de substrats avec un placement de liaison précis, ce que les scientifiques appellent une « promiscuité » contrôlée. Le processus agrafe de manière fiable des séquences peptidiques diverses et accepte des blocs de construction non naturels, y compris des acides D-aminés, des acides β-aminés et des résidus N-méthyl, permettant même des peptides composés entièrement de composants non naturels.

« Ce qui est distinctif ici, c'est l'ampleur avec la précision ; notre technologie gère de nombreuses séquences tout en dirigeant exactement où la liaison se forme », a ajouté Eastman.

Contrairement aux liaisons disulfure présentes dans de nombreux peptides naturels (par exemple, l'insuline), les agrafes thioéther de Sethera sont chimiquement robustes et résistantes aux protéases, améliorant la stabilité et le comportement pharmacologique et supportant potentiellement l'administration orale. L'équipe a démontré la reconstruction d'échafaudages macrocycliques sophistiqués souvent utilisés pour atteindre la perméabilité cellulaire passive, accomplissant en une seule étape enzymatique ce qui nécessite typiquement une chimie synthétique multi-étapes complexe.

« Les GLP-1 sont des peptides ; les insulines sont des peptides ; de nombreuses hormones naturelles sont des peptides », a déclaré Eastman. « La plateforme que nous construisons se connecte directement à la conception de la prochaine génération de thérapeutiques peptidiques. »

À propos de Sethera Therapeutics
Sethera Therapeutics développe des programmes internes et des collaborations qui exploitent sa plateforme de macrocyclisation enzymatique pour créer des médicaments peptidiques plus efficaces, stables et administrables. En ouvrant un vaste nouvel espace de conception et en offrant un contrôle architectural précis, Sethera est positionné pour aider à mener la prochaine vague d'innovation dans les thérapeutiques peptidiques.

Contacts médias
Sethera Therapeutics
Karsten Eastman, PhD, PDG
385-461-8528 • bd@setheratx.com

Source : Sethera Therapeutics

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